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      ELISA技术中抗体的结构
      点击次数:1037 更新时间 :2017-04-18

      抗体是能与抗原特异性结合的免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。Ig分五类,即IgG 、IgA、IgM、IgD和IgE。与免疫测定有关的Ig主要为IgG和IgM。Ig由两个轻链(L)和两个重链(H)的单体组成。Ig的轻链是相同的,有κ(kappa)和λ(Lambda)两种型别。五类Ig的重链结构不同,这决定了它们的抗原性也不同。IgG和IgM的重链分别称为γ(gamma)链和μ(mu)链。重链和轻链的N端的氨基酸排列顺序因各种抗体而异 ,称为可变区 ,分别用VH和VL表示 。两者构成抗体的抗原结合部位,只与相应的抗原决定簇匹配 ,发生特异性结合 ,是抗体专一性结合抗原的结构基础。

      IgG可被分解为两个片段,一个Fab双体,称F(ab’)2 ,能和两个相同的抗原结合;另一片段类似Fc,随后被分解成小分子多肽,无生物活性 。IgG可被木瓜蛋白酶分解为三个区段,其中两个相同的区段称抗原结合片段(Fab)。每个Fab都保存结合抗原的能力,但只有一个抗原结合位点,是单价的,与抗原结合后不出现凝集或沉淀 。另一区段称Fc段,无抗体活性,但具有IgG*的抗原性。

      IgM是由五个单体组成的五聚体,含10个重链和10个轻链,具有10个抗原结合价,由于空间位置的影响,只表现为五个抗原结合价 。IgM分子量约为900000,IgG分子量约为150000。机体被微生物感染后,先产生IgM抗体 ,然后产生IgG抗体。经过一段时间,IgM抗体量逐渐减少而消失,而IgG抗体可存在,在疾病*后可持续数年之久。IgM抗体一般为保护性抗体具有免疫性 。因此IgM抗体的测定,对某些传染病如甲型肝炎有较高的临床诊断价值。

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