抗體是能與抗原特異性結合的免疫球蛋白（immunoglobulin,Ig） 。Ig分五類 ，即IgG 、IgA 、IgM 、IgD和IgE 。與免疫測定有關的Ig主要為IgG和IgM 。Ig由兩個輕鏈（L）和兩個重鏈（H）的單體組成 。Ig的輕鏈是相同的 ，有κ（kappa）和λ（Lambda）兩種型別 。五類Ig的重鏈結構不同 ，這決定了它們的抗原性也不同 。IgG和IgM的重鏈分別稱為γ（gamma）鏈和μ（mu）鏈 。重鏈和輕鏈的N端的氨基酸排列順序因各種抗體而異 ，稱為可變區 ，分別用VH和VL表示 。兩者構成抗體的抗原結合部位 ，隻與相應的抗原決定簇匹配 ，發生特異性結合 ，是抗體專一性結合抗原的結構基礎。

IgG可被分解為兩個片段 ，一個Fab雙體 ，稱F（ab’）2 ，能和兩個相同的抗原結合 ；另一片段類似Fc ，隨後被分解成小分子多肽 ，無生物活性 。IgG可被木瓜蛋白酶分解為三個區段 ，其中兩個相同的區段稱抗原結合片段（Fab） 。每個Fab都保存結合抗原的能力 ，但隻有一個抗原結合位點 ，是單價的 ，與抗原結合後不出現凝集或沉澱 。另一區段稱Fc段 ，無抗體活性 ，但具有IgG*的抗原性 。

IgM是由五個單體組成的五聚體 ，含10個重鏈和10個輕鏈 ，具有10個抗原結合價 ，由於空間位置的影響 ，隻表現為五個抗原結合價 。IgM分子量約為900000 ，IgG分子量約為150000 。機體被微生物感染後 ，先產生IgM抗體 ，然後產生IgG抗體 。經過一段時間 ，IgM抗體量逐漸減少而消失 ，而IgG抗體可存在 ，在疾病*後可持續數年之久 。IgM抗體一般為保護性抗體具有免疫性 。因此IgM抗體的測定 ，對某些傳染病如甲型肝炎有較高的臨床診斷價值 。

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